Nano Energie - Untersuchung der Photosynthese

35% Organische Licht-Ernte-Komplexe (LHC) konvertieren Licht in chemische Energie mit sehr hoher Quanteneffizienz. Ausgezeichnete Beispiele für diese Komplexe sind Rhodopsin und Bakteriorhodopsin [1]. Bakteriorhodopsin ist eine effektive Protonenpumpe, die zur Energieumwandlung und ATP-Produktion führt. Die gleiche Familie von Protein, Rhodopsin durchlaufen die Konformationsänderungen und startet primäre Ereignisse in visuellen Signalwegen [2]. Die jüngsten Diskussionen deuten darauf hin, dass die räumliche Struktur und der Grad der Dimerisierung des LHC in den Stabaußensegmenten (ROS) die Aktivierung von Wandlern beeinflusst, die Quanteneffizienz erhöht und die Signalkaskade im Sehvermögen direkt bewirkt [3, 4]. Im Mittelpunkt dieses Projektes steht die Untersuchung der relevanten Elementarprozesse, die Organisation von LHC und deren Wechselwirkung mit der Membran durch schnelle, multikonokokale Raman-Mikroskopie mit einem digitalen mikrospiegelbasierten 4D-Mikroskop und einer hochauflösenden CARS-Spektroskopie. 35% Darüber hinaus gibt es einen Einblick in die LWL-Umwandlung, die den Energieübertragungsprozessen zugrunde liegt, Ladungstransportwege, Quanteneffekte und strukturelle Veränderungen auf molekularer Ebene. Von besonderem Interesse ist die Untersuchung der Membran-Protein-Wechselwirkung und der Anordnung von Proteinen in den retinalen äußeren Segmentscheiben. Polarisation Die Fourier-Transformation IR-Raman-Spektroskopie Die FTIR-Spektroskopie liefert den Zugang zur Orientierung von Netzhautproteinen in einer nativen Umgebung [5]. Qualitative Orientierungsinformationen konnten durch Vergleich der Intensität von zwei senkrecht polarisierten Raman-Spektren erhalten werden. Bei der wahrscheinlichsten Orientierungsverteilung (MPD) wird die Quantifizierung der Ordnungsparameter zweiter und vierter verwendet, um die Orientierung verschiedener Proben zu vergleichen [6].

  1. Amesz, Jan (1986): Light Emission By Plants and Bacteria. Oxford: Elsevier Science (Cell biology). Available online at http://site.ebrary.com/lib/alltitles/docDetail.action?docID=10679000.
  2. Rhodopsin Structure, Function, and Topography The Friedenwald Lecture Invest. Ophthalmol. Vis. Sci.. 2001;42(1):3-9.
  3. Gunkel, Monika; Schoneberg, Johannes; Alkhaldi, Weaam; Irsen, Stephan; Noe, Frank; Kaupp, U. Benjamin; Al-Amoudi, Ashraf (2015): Higher-order architecture of rhodopsin in intact photoreceptors and its implication for phototransduction kinetics. In Structure (London, England : 1993) 23 (4), pp. 628–638. DOI: 10.1016/j.str.2015.01.015.
  4. Schertler, Gebhard F. X. (2015): Rhodopsin on tracks: new ways to go in signaling. In Structure (London, England : 1993) 23 (4), pp. 606–608. DOI: 10.1016/j.str.2015.03.008.
  5. J. Sawatzki, R. Fischer, H. Scheer, F. Siebert. “Fourier-transform Raman spectroscopy applied to photobiological systems.” In Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 87 (15), pp. 5903–5906. 1990.
  6. M. Richard-Lacroix, C. Pellerin. “Accurate New Method for Molecular Orientation Quantification Using Polarized Raman Spectroscopy.” In Macromolecules 46 (14), pp. 5561–5569. 2013 DOI: 10.1021/ma400955u.